ACUAPORINAS
Introducción
Familia
de proteínas integrales, que proporciona canales para el transporte rápido de
moléculas de agua a través de la membrana plasmática.
Descubrimiento
La primera de estas proteínas fue descubierta
en 1992 por Peter Agre, quien obtuvo el premio
Nobel de Química en 2003.
Sobre la base de estudios biofísicos se propuso que los
canales dispondrían de un mecanismo de ‘compuerta’ (gating en inglés) que
regularía su permeabilidad al agua, y que cada uno de ellos contendría diez
moléculas de agua que se desplazarían en ‘fila india’ para atravesar la
membrana. Tal como se muestran en las representaciones estructurales y
moleculares de las acuaporinas.
Descripción
La acuaporina es una proteína transmembrana,
encargada de transportar el agua a través de los compartimientos celulares. Está formada por un haz de 6 hélices alfa que dejan
una estrecha abertura en su interior por la que pueden pasar moléculas de
agua. Como en todas las proteínas transmembrana, la superficie de la proteína
en contacto con la bicapa lipídica es
rica en aminoácidos hidrofóbicos
mientras que los aminoácidos polares se concentran hacia los dos extremos de la
proteína. Estas proteínas transmembrana son especializadas, no permiten que los aniones y la
mayoría de los cationes grandes
puedan atravesarla. Además hay un par de aminoácidos catiónicos que actúan como
“puerta”, impidiendo el paso de cationes pequeños como el ion H3O+.
La importancia de las acuaporinas recalca que no solo
explican los rápidos cambios del volumen celular causados por la entrada o
salida del agua sino también, respuestas de cambios fisiológicos o a
alteraciones patológicas.
Las acuaporinas pueden activarse o desactivarse por
diferentes mecanismos de regulación. Las acuaporinas pertenecen a la familia de
las proteínas integrales de membrana (PIM). Parece ser que todas las
acuaporinas evolutivamente tienen su origen en un mismo gen originario.
Estas proteínas acuaporinas se extienden por toda la
membrana celular, podemos encontrar un mayor número de ellas en las células de
riñón y en los eritrocitos. Las acuaporinas forman tetrámeros, es decir, se
agrupan de 4 en 4. Estas transportan el agua formando una línea de 10 moléculas
de agua como fila india que cruza en su interior.
Clasificación
Las
acuaporinas tienen amplia distribución
en la naturaleza; las plantas pueden tener hasta 50 diferentes.
A día
de hoy, se han identificado 13 acuaporinas (AQPs) en distintos tejidos de
mamíferos (AQP0-AQP12). Según su permeabilidad, las acuaporinas se clasifican
en dos subfamilias:
-
Acuaporinas: Canales capaces de transportar agua.
-
Acuagliceroporinas: Canales permeables al agua y otros pequeños solutos, como
urea o glicerol. Las AQP3, AQP7, AQP9 Y AQP10 pertenecen al grupo de las
acuagliceroporinas.
El
miembro mejor caracterizado de la familia de acuaporinas, AQP1, es una
glucoproteína homotetramérica.
Estructura de una acuaporina, AQP-1
La
proteína es un tetrámero de unidades monoméricas idénticas, cada una de las
cuales forma un poro transmembrana.
(a)
Modelo de la superficie, vista perpendicularmente al plano de la membrana. La
proteína contiene cuatro poros, uno en cada subunidad (la abertura en el punto
de unión de las subunidades no es un poro).
(b)
Un tetrámero de AQP-1, visto desde el plano de la membrana. Las hélices de cada
subunidad se agrupan alrededor de un poro transmembrana central. En cada
monómero dos bucles helicoidales cortos, uno entre las hélices 2 y 3 y el otro
entre las 5 y 6, contienen las secuencias Asn-Pro-Ala (NPA) que están en todas
las acuaporinas y que forman parte del canal de agua.
(c)
Superficie de una subunidad simple, vista desde el plano de la membrana. Se ha
eliminado la parte frontal de la AQP-1 para mostrar el canal que transcurre de
arriba abajo. Las moléculas de agua (esferas naranja) muestran el paso probable
de éstas a través del canal de la acuaporina, según predicciones hechas
mediante simulaciones dinámica molecular en las que se han utilizado las
propiedades del agua y de la acuaporina para calcular los estados de mínima
energía. Los átomos hidrofílicos que dan interacciones selectivas con el agua
en el canal se muestran en rojo.
(d)
Vista a lo largo del canal en la que se muestra la región de constricción del
poro de especificidad, que sólo permite que pase una molécula tan pequeña como
el agua. Las cadenas laterales de Phe58, His182, Cys191
y Arg197 crean esta constricción.
Bibliografía
· Donald Voet, Judith G. Voet, Charlotte W. Pratt.
Fundamentos de Bioquímica.
La vida a nivel molecular.
2ª Edición.
· David L. Nelson, Michael M. Cox
Lehninger. Principios
de Bioquímica.
4ª Edición.
· www.wikipedia.org
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